Arginina (Arg, R)
La arginina es un aminoácido básico cuya cadena lateral de guanidinio permanece con carga positiva en todo el rango de pH fisiológico. Impulsa la unión electrostática, la interacción con membranas y la penetración celular en muchos péptidos.
Estructura y propiedades
La arginina tiene una cadena lateral alifática larga que termina en un grupo guanidinio. La carga positiva está deslocalizada entre tres nitrógenos, por lo que el grupo permanece protonado en casi todas las condiciones que se encuentran en biología y en el laboratorio. Esta estructura plana con carga distribuida permite a la arginina formar varios puentes de hidrógeno a la vez y emparejarse fuertemente con carboxilatos y fosfatos, formando puentes salinos que a menudo son más estables que los de la lisina. En conjunto, la arginina es muy hidrofílica, pero la porción alifática de la cadena puede empaquetarse contra anillos aromáticos mediante interacciones catión-pi. Es un residuo clave de reconocimiento para la tripsina, que corta después de Arg y Lys.
Función en los péptidos
Las secuencias ricas en arginina son centrales en los péptidos penetrantes de células, como el fragmento TAT del VIH y las oligoargininas, donde los grupos guanidinio interactúan con los fosfatos de la membrana y los azúcares sulfatados. El motivo Arg-Gly-Asp (RGD) media la unión a integrinas. En los ligandos de melanocortina, el núcleo His-Phe-Arg-Trp es el farmacóforo reconocido, conservado en Melanotan II y PT-141. SS-31 coloca una D-arginina en su extremo N-terminal como parte de un motivo alternante catiónico-aromático, y Selank contiene la secuencia de tuftsina Thr-Lys-Pro-Arg. La arginina también aporta gran parte de la carga neta positiva de LL-37.
Estabilidad y análisis
La arginina es químicamente robusta en solución. La mayoría de los problemas surgen en la síntesis y la formulación. El grupo protector de la cadena lateral (comúnmente Pbf) puede eliminarse de forma incompleta durante la escisión, lo que genera aductos visibles por espectrometría de masas, y sus subproductos pueden alquilar el triptófano cercano si no se usan captadores. La arginina activada puede ciclarse a una delta-lactama durante el acoplamiento, lo que produce secuencias de deleción. Cada residuo básico lleva un contraión, por lo que los péptidos ricos en arginina contienen una fracción sustancial de trifluoroacetato o acetato en peso, lo que reduce el contenido neto de péptido.
En los compuestos de PeptideWiki
Compuestos cuya secuencia contiene arginina, con el número de apariciones.
- IGF-1 LR3 (7)
- Tesamorelina (6)
- LL-37 (5)
- Abaloparatida (3)
- CJC-1295 (3)
- Humanina (3)
- MOTS-c (3)
- Sermorelina (3)
- AOD-9604 (2)
- Argireline (acetyl hexapeptide-8) (2)
- Setmelanotida (2)
- Snap-8 (2)
- Teriparatida (2)
- VIP (péptido intestinal vasoactivo) (2)
- ARA-290 (cibinetida) (1)
- Afamelanotida (1)
- Calcitonina (de salmón) (1)
- Exenatida (1)
- Gonadorelina (1)
- Kisspeptina-10 (1)
- Melanotan II (1)
- PT-141 (bremelanotida) (1)
- Pinealon (1)
- Pramlintida (1)
- SS-31 (elamipretida) (1)
- Selank (1)
- Triptorelina (1)
Preguntas frecuentes
¿Por qué los péptidos ricos en arginina entran en las células?
El grupo guanidinio forma puentes de hidrógeno bidentados con los grupos de cabeza fosfato y los glicosaminoglicanos sulfatados de la superficie celular. Esta unión favorece la captación por endocitosis y, en algunas condiciones, la translocación directa a través de la membrana. La arginina es más eficaz que la lisina en esta función, razón por la cual las secuencias de oligoarginina y las derivadas de TAT se usan ampliamente in vitro como transportadores de moléculas de carga. La eficiencia depende en gran medida del tipo celular, la concentración y la carga unida.
¿La arginina afecta el contenido de contraiones?
Sí. Cada arginina, lisina e histidina, además de un extremo N-terminal libre, puede emparejarse con un contraión procedente de la purificación, normalmente trifluoroacetato o acetato. Por lo tanto, los péptidos con muchas argininas contienen una fracción de masa mayor de sal, y el contenido neto de péptido es menor de lo que sugiere el peso bruto. Un certificado de análisis (COA) debe indicar el contraión e idealmente el contenido neto de péptido. Consulte la guía de contraiones para más detalles.
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