Serina (Ser, S)
La serina es un aminoácido pequeño y polar con una cadena lateral hidroximetilo. Es un sitio importante de fosforilación y O-glicosilación, y es común en conectores flexibles y giros.
Estructura y propiedades
La serina tiene una cadena lateral corta que termina en un grupo hidroxilo primario. El hidroxilo es polar y sin carga, puede donar y aceptar puentes de hidrógeno, y hace que la serina sea hidrofílica y común en la superficie de las proteínas. Su pequeño tamaño y su capacidad de formar puentes de hidrógeno le permiten cerrar hélices y ubicarse en giros. El hidroxilo es un nucleófilo débil por sí solo, pero en las tríadas catalíticas de las serina proteasas se activa para atacar los enlaces peptídicos. En las células, los hidroxilos de serina son sitios importantes de fosforilación por cinasas y de glicosilación O-ligada.
Función en los péptidos
La serina se usa ampliamente en conectores flexibles Gly-Ser y para mejorar la solubilidad. Aparece en Kisspeptin-10, DSIP y LL-37, y el GLP-1 nativo contiene serina en su región N-terminal, conservada en la semaglutida. La timosina α1 comienza con una serina N-acetilada. La grelina tiene un grupo octanoílo esterificado a una cadena lateral de serina, necesario para su actividad sobre el receptor. La serina también forma parte del secuón de N-glicosilación Asn-X-Ser y acelera la desamidación de una asparagina precedente.
Estabilidad y análisis
La serina es bastante estable. En ácido fuerte, como durante la escisión, un desplazamiento de acilo N a O puede trasladar el esqueleto al hidroxilo de la serina, un cambio reversible que altera el comportamiento en HPLC. En condiciones básicas, la serina y especialmente la fosfoserina pueden sufrir beta-eliminación. En la síntesis, los hidroxilos no protegidos pueden acilarse, por lo que la protección con terc-butilo es estándar. Una serina después de una asparagina acelera la desamidación, por lo que los motivos Asn-Ser merecen atención en los datos de estabilidad.
En los compuestos de PeptideWiki
Compuestos cuya secuencia contiene serina, con el número de apariciones.
- IGF-1 LR3 (7)
- Exenatida (5)
- Calcitonina (de salmón) (4)
- Tesamorelina (4)
- Timosina β4 (4)
- CJC-1295 (3)
- Pramlintida (3)
- Sermorelina (3)
- Teriparatida (3)
- Timosina α1 (3)
- AOD-9604 (2)
- ARA-290 (cibinetida) (2)
- Abaloparatida (2)
- Afamelanotida (2)
- Humanina (2)
- LL-37 (2)
- VIP (péptido intestinal vasoactivo) (2)
- DSIP (1)
- Gonadorelina (1)
- Kisspeptina-10 (1)
- Matrixyl (palmitoyl pentapeptide-4) (1)
- Triptorelina (1)
Preguntas frecuentes
¿Por qué la serina se fosforila con tanta frecuencia?
El hidroxilo de la serina es accesible y se encuentra en una cadena lateral flexible, por lo que las cinasas pueden alcanzarlo en muchos contextos de secuencia. Añadir un fosfato introduce una carga negativa fuerte que puede cambiar la unión, la actividad o la localización de una proteína. La serina, la treonina y la tirosina son los principales sitios de fosforilación en las células eucariotas, siendo la serina la más común. Los fosfopéptidos sintéticos se usan ampliamente como sustratos de cinasas y antígenos para anticuerpos.
¿Qué es un desplazamiento de acilo N a O?
En ácido fuerte, el carbonilo del esqueleto anterior a una serina o treonina puede migrar del nitrógeno al oxígeno de la cadena lateral, formando un éster en lugar de la amida. El cambio es reversible al aumentar el pH, pero puede aparecer como un pico adicional durante el análisis si las muestras permanecen en ácido. La misma química se aprovecha deliberadamente en los O-acil isopéptidos, que se usan para mejorar la solubilidad durante la síntesis de secuencias propensas a la agregación.
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