Glicina (Gly, G)
La glicina es el aminoácido más pequeño, con un átomo de hidrógeno como cadena lateral. Es el único aminoácido estándar aquiral y confiere una flexibilidad excepcional al esqueleto de los péptidos.
Estructura y propiedades
La glicina no tiene cadena lateral más allá de un único hidrógeno, por lo que su carbono alfa no es un estereocentro y la glicina no tiene forma D ni L. La ausencia de cadena lateral permite al esqueleto alcanzar conformaciones inaccesibles para otros residuos, incluidas las de ángulos phi positivos. Como resultado, la glicina es común en giros cerrados, bucles y bisagras, y en general desestabiliza las hélices alfa. Es lo bastante pequeña para caber donde ningún otro residuo cabe, como en cada tercera posición de la triple hélice del colágeno (Gly-X-Y). La glicina tiene poco carácter hidrofóbico o hidrofílico propio e influye en la solubilidad principalmente a través de la exposición del esqueleto.
Función en los péptidos
La glicina aporta flexibilidad y capacidad de formar giros en los péptidos. GHK-Cu comienza con glicina, cuya amina libre participa en la coordinación del cobre junto con la histidina. La glicina forma parte de la cola Pro-Gly-Pro de Semax y Selank, y aparece en BPC-157, DSIP y Kisspeptin-10. El glutatión termina en glicina. En los análogos de GLP-1, la glicina cercana al extremo N-terminal forma parte de la región reconocida por el receptor. Las repeticiones glicina-serina se usan ampliamente como conectores flexibles entre dominios funcionales de péptidos o proteínas.
Estabilidad y análisis
La glicina en sí plantea pocos problemas específicos. No puede racemizarse y no tiene cadena lateral reactiva. Su principal relevancia analítica es como vecina: Asn-Gly y Asp-Gly son los motivos de desamidación e isomerización más rápidos porque la glicina deja libre de impedimentos el nitrógeno del esqueleto. En la síntesis, una glicina o una prolina en las dos primeras posiciones desde la resina puede favorecer la formación de dicetopiperazina y la pérdida de cadena, y las secuencias ricas en glicina pueden agregarse en la resina.
En los compuestos de PeptideWiki
Compuestos cuya secuencia contiene glicina, con el número de apariciones.
- IGF-1 LR3 (7)
- Exenatida (5)
- BPC-157 (3)
- Calcitonina (de salmón) (3)
- DSIP (3)
- Larazotida (3)
- Tesamorelina (3)
- AOD-9604 (2)
- Gonadorelina (2)
- LL-37 (2)
- Pramlintida (2)
- Abaloparatida (1)
- Afamelanotida (1)
- Epitalon (1)
- GHK-Cu (1)
- Glutatión (1)
- Humanina (1)
- Kisspeptina-10 (1)
- MOTS-c (1)
- Oxitocina (1)
- Selank (1)
- Semax (1)
- Sermorelina (1)
- Teriparatida (1)
- Timosina β4 (1)
- Triptorelina (1)
Preguntas frecuentes
¿Por qué la glicina es aquiral?
Un carbono quiral necesita cuatro sustituyentes distintos. El carbono alfa de la glicina tiene una amina, un carboxilo y dos hidrógenos, de modo que dos sustituyentes son idénticos y no existe forma especular. Por eso la glicina es el único aminoácido estándar sin formas D y L. En la práctica, significa que la glicina no puede racemizarse durante la síntesis de péptidos, lo que elimina una fuente de impurezas que afecta a otros residuos.
¿Por qué la glicina rompe las hélices?
La formación de una hélice requiere que el esqueleto adopte un conjunto fijo de ángulos. La ausencia de cadena lateral da a la glicina tanta libertad conformacional que mantenerla en una hélice cuesta más entropía que para otros residuos. Además, carece de interacciones de cadena lateral que ayuden a estabilizar las hélices. Por ello, la glicina abunda en bucles, giros y extremos de hélice, y se usa a menudo donde se busca una bisagra flexible.
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