Valina (Val, V)
La valina es un aminoácido hidrofóbico ramificado en beta con una cadena lateral isopropilo. Favorece fuertemente la estructura de hebra beta y es una causa común de agregación y de acoplamientos difíciles en la síntesis de péptidos.
Estructura y propiedades
La valina tiene un grupo isopropilo unido directamente al carbono beta. Esta ramificación en beta sitúa volumen cerca del esqueleto, restringe la conformación y confiere a la valina una de las preferencias más fuertes por la estructura extendida de hebra beta. La cadena lateral es totalmente alifática e hidrofóbica, por lo que la valina suele estar enterrada en los núcleos de las proteínas o en la cara hidrofóbica de las láminas beta. La valina es más pequeña que la leucina y la isoleucina, pero comparte su carácter no polar. A diferencia de la isoleucina y la treonina, tiene un solo estereocentro, porque sus dos grupos metilo de la cadena lateral son idénticos.
Función en los péptidos
La valina aporta contacto hidrofóbico y propensión a formar hebras beta. Es el residuo C-terminal de KPV, el tripéptido Lys-Pro-Val derivado del extremo C-terminal de la alfa-MSH, y BPC-157 termina en leucina y valina. La valina está presente en análogos de GLP-1 como la semaglutida y en LL-37. En los péptidos formadores de amiloide y de horquilla beta, los tramos ricos en valina impulsan el emparejamiento de hebras. La valina se intercambia a menudo por isoleucina o alanina en los estudios de estructura-actividad para evaluar el efecto del tamaño y la ramificación de la cadena lateral.
Estabilidad y análisis
La valina plantea pocos problemas de estabilidad química, ya que su cadena lateral es inerte. Sus problemas son principalmente sintéticos: la ramificación en beta hace más lentos los acoplamientos, y las secuencias ricas en valina tienden a agregarse en la resina mediante la formación de láminas beta, lo que genera impurezas de deleción que pueden eluir cerca del pico objetivo. Para manejarlo se usan condiciones de acoplamiento más enérgicas, pseudoprolinas o estrategias de protección del esqueleto. Los péptidos hidrofóbicos ricos en valina también pueden ser difíciles de disolver para el análisis.
En los compuestos de PeptideWiki
Compuestos cuya secuencia contiene valina, con el número de apariciones.
- IGF-1 LR3 (4)
- Teriparatida (3)
- Timosina α1 (3)
- AOD-9604 (2)
- LL-37 (2)
- Larazotida (2)
- Pramlintida (2)
- VIP (péptido intestinal vasoactivo) (2)
- Abaloparatida (1)
- Afamelanotida (1)
- BPC-157 (1)
- CJC-1295 (1)
- Calcitonina (de salmón) (1)
- Exenatida (1)
- Humanina (1)
- KPV (1)
- Sermorelina (1)
- Tesamorelina (1)
Preguntas frecuentes
¿Por qué es difícil acoplar la valina en la síntesis de péptidos?
El voluminoso grupo isopropilo se encuentra justo al lado de la amina y el carbonilo que reaccionan, lo que dificulta la aproximación del aminoácido activado entrante. Por eso, el acoplamiento sobre la valina o con ella es más lento, y un acoplamiento incompleto deja secuencias de deleción. Las series de valina y otros residuos ramificados en beta también favorecen la agregación en lámina beta de las cadenas en crecimiento sobre la resina, lo que reduce aún más la reactividad. Consulte la guía de síntesis en fase sólida para más información.
¿Es la valina un aminoácido esencial?
Sí. Los seres humanos no pueden sintetizar valina y deben obtenerla de la dieta, lo que la sitúa entre los aminoácidos esenciales. Junto con la leucina y la isoleucina, es uno de los tres aminoácidos de cadena ramificada, que comparten vías metabólicas relacionadas. En el contexto de los péptidos, que un aminoácido sea esencial no influye en su química; simplemente describe su biosíntesis nutricional en los seres humanos.
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