Treonina (Thr, T)
La treonina es un aminoácido polar ramificado en beta con una cadena lateral hidroxilo y dos estereocentros. Es un sitio de fosforilación y O-glicosilación y favorece la estructura de hebra beta.
Estructura y propiedades
La treonina tiene una cadena lateral con un grupo hidroxilo y un grupo metilo en el carbono beta. Esta ramificación en beta le da un segundo estereocentro y restringe su conformación, favoreciendo la estructura extendida de hebra beta. El hidroxilo hace que la treonina sea polar y capaz de formar puentes de hidrógeno, mientras que el metilo le añade cierto carácter hidrofóbico, por lo que la treonina se encuentra tanto en superficies como en interfaces. La L-treonina natural tiene una configuración definida en ambos estereocentros; invertir el carbono beta da la alo-treonina. En las células, la treonina es fosforilada por las serina/treonina cinasas y es un sitio común de glicosilación O-ligada.
Función en los péptidos
La treonina inicia Selank, cuya secuencia N-terminal Thr-Lys-Pro-Arg es la secuencia de tuftsina. El GLP-1 contiene treonina cerca de su extremo N-terminal, conservada en la semaglutida y análogos similares. Las regiones ricas en treonina a menudo forman hebras beta o portan una O-glicosilación densa, como en las mucinas. Su ramificación en beta la convierte en una sonda útil en los estudios de estructura-actividad, y la treonina en el secuón Asn-X-Thr dirige la N-glicosilación. Los péptidos sintéticos que contienen treonina se usan ampliamente como sustratos de cinasas. Reemplazar la treonina por serina o valina separa la contribución de su hidroxilo de la de su grupo metilo.
Estabilidad y análisis
La treonina es en general estable. Al igual que la serina, puede sufrir un desplazamiento de acilo N a O catalizado por ácido y una beta-eliminación inducida por base, sobre todo cuando está fosforilada. La ramificación en beta hace más lentos los acoplamientos y puede contribuir a la agregación en la resina. La epimerización en el carbono alfa durante la síntesis da D-alo-treonina, un diastereómero que puede aparecer como un pico de HPLC que eluye muy cerca. La protección de la cadena lateral con terc-butilo es estándar y debe eliminarse por completo durante la escisión.
En los compuestos de PeptideWiki
Compuestos cuya secuencia contiene treonina, con el número de apariciones.
- Calcitonina (de salmón) (5)
- Pramlintida (5)
- IGF-1 LR3 (3)
- Timosina α1 (3)
- Timosina β4 (3)
- Exenatida (2)
- Matrixyl (palmitoyl pentapeptide-4) (2)
- TB-500 (2)
- VIP (péptido intestinal vasoactivo) (2)
- Abaloparatida (1)
- CJC-1295 (1)
- Humanina (1)
- LL-37 (1)
- Selank (1)
- Sermorelina (1)
- Tesamorelina (1)
Preguntas frecuentes
¿En qué se diferencia la treonina de la serina?
Ambas tienen un hidroxilo en la cadena lateral, pero la treonina añade un grupo metilo en el carbono beta. Eso hace que la treonina sea ramificada en beta, más hidrofóbica y más restringida en su conformación, con preferencia por las hebras beta. También le da a la treonina un segundo estereocentro, del que carece la serina. Ambas se fosforilan y glicosilan, aunque sus especificidades de cinasa y sus funciones en la estructura proteica difieren.
¿Qué es la tuftsina?
La tuftsina es el tetrapéptido Thr-Lys-Pro-Arg, un fragmento de una cadena pesada de inmunoglobulina que se ha estudiado por sus efectos sobre las células fagocíticas in vitro y en modelos animales. Selank se diseñó extendiendo la tuftsina con una secuencia Pro-Gly-Pro destinada a ralentizar la degradación enzimática. La treonina del extremo N-terminal se conserva en Selank, de modo que ambos comparten sus primeros cuatro residuos.
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