Triptófano (Trp, W)
El triptófano es el aminoácido estándar más grande, con una cadena lateral de indol. Absorbe fuertemente la luz UV y es fluorescente, ancla los péptidos en las membranas y es muy sensible a la oxidación y a la luz.
Estructura y propiedades
El triptófano tiene un grupo indol, un sistema de anillos fusionados de benceno y pirrol. Es la cadena lateral estándar más voluminosa y es en gran medida hidrofóbico, aunque el nitrógeno del indol puede donar un puente de hidrógeno. El triptófano prefiere la región interfacial de las membranas lipídicas, donde ancla péptidos y proteínas. Su indol domina la absorbancia ultravioleta de las proteínas y es intrínsecamente fluorescente, con una emisión que se desplaza según la polaridad del entorno, una sonda ampliamente usada del plegamiento y la unión. El triptófano es el aminoácido menos abundante en la mayoría de las proteínas y a menudo se encuentra en sitios funcionalmente importantes.
Función en los péptidos
El triptófano es un residuo frecuente de contacto con receptores. Completa el núcleo de melanocortina His-Phe-Arg-Trp en Melanotan II y PT-141. GHRP-6 contiene tanto D-triptófano como L-triptófano, y Kisspeptin-10 tiene triptófano en la posición tres. DSIP comienza con triptófano, y los análogos de GLP-1, incluida la semaglutida, conservan un triptófano en su hélice C-terminal. Los péptidos antimicrobianos ricos en triptófano usan el indol para insertarse en las interfaces de las membranas. Como el triptófano es escaso y voluminoso, a menudo es crítico para la actividad, y su sustitución por otros residuos aromáticos es una sonda estándar de estructura-actividad. Su fluorescencia también se usa para monitorear la unión de péptidos que contienen triptófano in vitro.
Estabilidad y análisis
El triptófano se oxida fácilmente por la luz, el oxígeno, los peróxidos y las reacciones catalizadas por metales, formando productos como N-formilquinurenina, quinurenina y oxindolilalanina, que aparecen como especies con oxígeno añadido en la espectrometría de masas. Durante la escisión ácida, los carbocationes de los grupos protectores pueden alquilar el indol si no se usan captadores y protección Boc del indol. Los péptidos que contienen triptófano deben almacenarse protegidos de la luz, en frío y en seco. Su fuerte absorbancia UV lo hace útil para la cuantificación cuando se conoce el coeficiente de extinción.
En los compuestos de PeptideWiki
Compuestos cuya secuencia contiene triptófano, con el número de apariciones.
- GHRP-6 (2)
- Triptorelina (2)
- Afamelanotida (1)
- DSIP (1)
- Exenatida (1)
- GHRP-2 (1)
- Gonadorelina (1)
- Kisspeptina-10 (1)
- MOTS-c (1)
- Melanotan II (1)
- PT-141 (bremelanotida) (1)
- Setmelanotida (1)
- Teriparatida (1)
Preguntas frecuentes
¿Por qué se usa el triptófano para cuantificar péptidos?
El anillo de indol absorbe la luz ultravioleta con fuerza, más que cualquier otra cadena lateral estándar. Junto con la tirosina y la cistina, permite estimar la concentración de una solución de péptido a partir de la absorbancia, usando un coeficiente de extinción calculado a partir de la secuencia. En los péptidos sin triptófano ni tirosina se necesitan otros métodos, como el análisis de aminoácidos.
¿Qué produce la oxidación del triptófano?
La oxidación puede abrir o modificar el anillo de indol. Los productos comunes incluyen la oxindolilalanina y el hidroxitriptófano, que añaden un oxígeno, la N-formilquinurenina, que añade dos, y la quinurenina, formada tras la pérdida de formiato. Estas especies suelen aparecer como picos de HPLC que eluyen antes y como desplazamientos de masa característicos. La exposición a la luz, los contaminantes peróxido y las trazas de metales aceleran el proceso, por lo que es importante almacenarlo lejos de la luz.
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